Mostrar el registro sencillo del ítem

Título

Determinación de la función del Dominio LOV de la proteina BLR-1 de Trichoderma atroviride.

dc.contributor.authorPérez Aguilar, Sandra
dc.date.accessioned2015-05-05T05:12:58Z
dc.date.available2015-05-05T05:12:58Z
dc.date.issued2007
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11627/202
dc.descriptionTesis (Maestría en Ciencias en Biología Molecular)
dc.description.abstract"La luz azul regula varios procesos fisiológicos y del desarrollo en los hongos. En Trichoderma atroviride el complejo formado por las proteínas BLR-1 y BLR-2 parece jugar un papel esencial como receptor de luz y como factor transcripcional durante la fotoconidiación. Se ha demostrado recientemente que el complejo BLR es necesario para la inducción de la conidiación por limitación de carbono, aún en ausencia de la luz, indicando la posible existencia de una comunicación cruzada entre la vía de señalización de la luz y la detección de carbono. Las proteínas BLR-1 y BLR-2 de T. atroviride contienen dominios PAS/LOV, y es posible que funcionen como detectores del estado redox de la célula. Un desbalance en el estado redox podría ser una señal detectada por éstos dominios, provocando un cambio conformacional y como consecuencia, esto conlleve a la esporulación. En los seres vivos existen varios procesos que involucran proteínas con dominios PAS, entre ellos se encuentra el fenómeno de aerotaxis; en dicho proceso, las bacterias migran hacia las concentraciones mas adecuadas de oxígeno. En Escherichia coli la proteína Aer es la responsable de monitorear estas concentraciones de oxígeno; esta proteína presenta un dominio PAS y un dominio tsr. Aer ha sido postulada como la molécula responsable de monitorear el estado energético intracelular en E. coli. A fin de determinar si el dominio LOV de BLR-1 funciona monitoreando el estado redox intracelular, decidimos examinar la capacidad del mismo para complementar la función de aerotaxis en E. coli. Para esto se realizó un intercambio de dominios entre Aer y BLR-1 y los genes quiméricos resultantes se clonaron en el vector de expresión pTRC99a. Con estas construcciones se transformó una cepa Daer y se realizaron ensayos de aerotaxis en agar semisólido con succinato. La bacteria transformada con la quimera Aer:LOV no presentó desplazamiento, a diferencia de la cepa silvestre. Aunado a este resultado, el gen blr-1 tampoco complementó el fenotipo de aerotaxis. Estos ensayos preliminares sugieren que el dominio LOV de BLR-1 no es funcionalmente análogo al dominio PAS de Aer. El dominio LOV de BLR-1 tiene en su estructura un residuo de cisteína conservado en fotorreceptores de plantas; mutantes en este residuo son incapaces de percibir el estímulo luminoso. El análisis espectrofotométrico de las proteínas BLR-1 silvestre (pET24a_blr-1) y mutante (pET24a_blr-1 CxA) indica que la proteína BLR-1 mutante tampoco responde al estímulo luminoso, lo cual sugiere que el dominio LOV, y por ende el residuo de cisteína, podrían jugar un papel importante durante la percepción de la señal luminosa."
dc.languageEspañol
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internacional*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/*
dc.subjectLuz azul
dc.subjectDominios PAS/LOV
dc.subjectAer
dc.subjectBLR-1
dc.subjectCisteina conservada
dc.titleDeterminación de la función del Dominio LOV de la proteina BLR-1 de Trichoderma atroviride.
dc.typemasterThesises_MX
dc.contributor.directorCasas Flores, J. Sergio
dc.tesis.patrocinadorInstituto Potosino de Investigación Científica y Tecnológica
dc.tesis.patrocinadorConsejo Nacional de Ciencia y Tecnología


Ficheros en el ítem

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Este ítem aparece en la(s) siguiente(s) colección(ones)

Mostrar el registro sencillo del ítem

Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internacional
Excepto si se señala otra cosa, la licencia del ítem se describe como Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internacional